6일 한국생명공학연구원에 따르면 세포스위치단백질구조연구단장 류성언 박사가 대표적 산화.환원 스위치단백질인 '옥시-R(OxyR)'의 산화된 상태와 환원된 상태에서의 삼차구조를 규명, 단백질 폴드(단백질이 생체 안에서 용수철 모양으로 말리거나 접혀서 고유의 입체구조를 형성하는 과정)자체가 산화-환원 상태에 따라 스위치 됨을 발견한 내용의 논문이 6일자 셀(Cell)지에 실렸다.

셀지는 생명과학 전반의 완성된 연구결과를 주로 취급하는 학술지로 과학관련 전분야에서 인용지수(impact factor)가 네이처나 사이언스지보다 높은 36.5에 달하고 있으며 국내에서 수행된 연구결과가 셀지에 게재되기는 이번이 처음이다.

이번에 류 박사가 연구대상으로 삼은 `옥시-R 단백질은 활성산소에 의한 세포내의 산화적 스트레스를 감지, 항산화단백질의 전사(轉寫.DNA의 정보로부터 RNA가 만들어지는 것)를 촉진하는 전사인자로 류 박사팀은 이번 연구를 통해 옥시-R이 활성산소를 감지하고 활성화하는 작용을 밝혀냈다.

세포 내의 활성산소는 노화의 주원인으로 암, 치매 등의 질병에 직접적으로 관여하는 등 여러가지 세포기능 조절의 핵심적인 역할을 하는 것으로 알려져 있지만 지금까지 활성산소가 미치는 영향에 대한 정확한 이론은 정립되지 않았다.

특히 이번 연구결과 단백질의 구조는 열역학적 운동으로 약간의 변화는 있을 수 있지만 전체적인 구조인 단백질 폴드는 그다지 변하지 않는 것으로 알려져 왔으나 활성산소가 단백질 폴드 자체도 스위치 한다는 것이 입증돼 학계의 주목을 받고 있다.

이에 따라 이번 연구결과는 활성산소에 의해 조절되는 세포 내 현상의 이해 및 암, 치매 등 활성산소와 직접적으로 연관되는 질병들의 연구에 큰 영향을 미칠 것으로 평가되고 있다.

류 박사팀은 앞으로 옥시-R 에 관한 연구 이외에도 다른 산화.환원 스위치단백질인 `열충격 단백질-33의 삼차구조를 규명, 관련 논문이 조만간 네이처 구조생물학지에 게재될 예정이다.

류 박사는 "세포스위치단백질은 세포의 성장과 사멸, 방어 등의 기능을 전환하는 조절단백질로 특히 외부의 자극에 의해 큰 삼차구조 변화를 일으키는 단백질들은 일상생활의 스위치처럼 온-오프(on/off) 기작을 가지는 것으로 알려지고 있다"며 "현재 세포기능의 인위적인 조절에 사용될 수 있는 새로운 스위치단백질들을 디자인하는 연구를 진행하고 있다"고 말했다.